Herpès, lysine et antagonisme des acides aminés

Qu'est-ce que l'antagonisme des acides aminés ?

Les différents Acides aminés sont en concurrence pour le support avec le glucose et les acides gras libres. Acides aminés. L'antagonisme des acides aminés s'explique par le fait que la lysine, par exemple, utilise le même support que les autres acides aminés. Arginine est utilisée. Un surdosage de lysine peut donc entraîner une carence en arginine.

Il existe également un antagonisme entre la thréonine et le tryptophane, ainsi qu'une concurrence similaire entre la thréonine et la valine. Il existe de nombreux antagonismes d'acides aminés dont les conséquences sont difficiles à comprendre. Un déséquilibre des acides aminés peut poser problème en raison de l'antagonisme. Certains acides aminés ont des effets toxicologiques importants, comme la tyrosine.

Virus de l'herpès et lysine

L'effet antiherpèsviral de la lysine repose sur l'effet physiologique de l'antagonisme des acides aminés. La lysine empêche l'absorption de l'arginine. En l'absence d'arginine, le virus de l'herpès ne peut pas se multiplier et les symptômes cliniques disparaissent en 2 à 3 heures. Deux grammes de lysine suffisent à empêcher la réplication du virus. L'antagonisme lysine-arginine est très élevé. La cause de l'apparition des virus de l'herpès est l'immunosuppression. La lysine n'inhibe pas la réplication du virus lorsqu'elle est absorbée avec des protéines naturelles à forte teneur en lysine (par exemple dans la viande), car elle est accompagnée de quantités considérables d'arginine. Seul l'acide aminé libre lysine a un effet inhibiteur. Les protéines naturelles ne contiennent pas de lysine sous forme d'acide aminé libre, mais sous forme de di- et tripeptides.

Où et comment les protéines sont-elles absorbées ?

La forme prédominante d'absorption des peptides est l'adsorption de di- et tripeptides. L'hydrolyse finale de ces peptides a lieu dans les cellules de la muqueuse de l'intestin grêle par des peptidases. Ainsi, seuls les acides aminés libres parviennent dans la circulation portale. L'absorption des acides aminés est donc plus optimale à partir des dipeptides qu'à partir des acides aminés libres.

De nombreux acides aminés libres ont des effets médicaux, comme le triptofane, qui agit comme un excellent somnifère, analgésique et antidépresseur. La phénylalanine est un anxiolytique et un antidépresseur qui augmente le désir sexuel.

En outre, de nombreuses modifications physiologiques ont été décrites pour l'arginine, l'ornithine, la glutamine, l'acide glutamique, l'acide aspartique, la cystine, la cystéine, la glycine, la méthionine et la tyrosine, qui ont été classées comme effets médicamenteux.

La citation suivante d'Earl Mindell, tirée d'un livre sur les compléments alimentaires et les vitamines, mérite d'être citée : En ce qui concerne les préparations d'acides aminés, l'auteur met en garde contre le fait de les utiliser régulièrement en remplacement de la nourriture, de les prendre à des doses extrêmement élevées ou de les administrer à la place de médicaments sans avis médical. Il est recommandé de toujours tenir ces produits hors de portée des enfants.

Absorption des glucides

Lors de l'absorption des glucides, le corps préfère les disaccharides aux monosaccharides. Comme pour l'absorption des dipeptides et des acides aminés, les disaccharides sont absorbés rapidement et passivement. Les monosaccharides, en revanche, sont absorbés au cours d'un processus plus lent et plus énergivore, qui nécessite une molécule porteuse active avant qu'ils ne pénètrent dans la circulation portale.

Le glucose est un sucre simple qui peut entraîner une inhibition de l'absorption des acides aminés.

La molécule porteuse de glucose est la même que la lysine. En cas d'absorption intensive de glucose, le transport des acides aminés est interrompu. C'est pourquoi il est défavorable de consommer des monosaccharides comme le glucose ou le Fructose et de consommer simultanément des quantités élevées d'acides aminés libres, car le glucose peut également être un obstacle à l'absorption des acides aminés.

Les acides aminés peuvent aussi être toxiques

La pathophysiologie de la toxicité des acides aminés n'a pas encore été suffisamment étudiée. Il est donc d'autant plus important que les professionnels agissent de manière particulièrement responsable lorsqu'ils utilisent des acides aminés fermentés et synthétiques. Il est donc essentiel de surveiller attentivement l'utilisation des acides aminés.

Les relations sont complexes : les acides aminés qui sont affectés par l'antagonisme traversent le Digestiondans la direction distale, sans être absorbés. En raison de l'antagonisme des acides aminés, les acides aminés libres sont plus facilement attaqués par l'enzyme décarboxylase. Cette enzyme est attaquée par les acides aminés nocifs. Bactéries intestinales (E. coli, Salmonella sp. et Clostridium sp.), qui se sont multipliés en cas de dysbiose.

Jusqu'à 80% des protéines de construction sont absorbées dans l'intestin sous forme de dipeptides. Les protéines de construction non absorbées sont le plus souvent présentes dans le contenu intestinal sous forme de dipeptides et de tripeptides. Les acides aminés libres non absorbés peuvent être directement transformés en amines biogènes par l'activité de l'enzyme décarboxylase. Par conséquent, ils peuvent être mieux convertis en amines biogènes que d'autres acides aminés.

Les amines biogènes suivantes peuvent être dérivées de n'importe quel acide aminé :

• l'arginine est transformée en agmatine
• L'ornithine se transforme en putrescine et la lysine en cadavérine
• La méthionine se transforme en spermine et en spermidine
• Dans le cycle de l'urée, l'arginine est formée à partir de l'ornithine
• Le tryptophane se transforme en sérotonine
• phénylalanine en phényléthylamine
• tyrosine en tyramine

Dans la littérature physiopathologique et métabolique sur la toxicité des acides aminés, on trouve souvent l'affirmation suivante : "Ces dernières années, la recherche s'est concentrée sur l'explication des maladies liées à un déséquilibre des acides aminés. Il est surprenant de constater que le métabolisme du corps peut être perturbé par l'apport ou le retrait de faibles quantités d'acides aminés. Cependant, le corps oxyde facilement les protéines qui sont apportées en grande quantité et en excès".

Amines biogènes endogènes et exogènes

Les amines sont appelées amines biogènes. Nombre d'entre elles ont des fonctions biologiques importantes et sont connues comme hormones tissulaires. Il existe des amines biogènes endogènes et exogènes. Les amines biogènes endogènes sont produites dans différents organes dans des conditions contrôlées et jouent un rôle important dans la régulation fine de l'organisme. Elles ont plusieurs fonctions physiologiques. Elles régulent la pression artérielle et la sécrétion d'acide chlorhydrique par l'estomac. Ils participent à la transmission des stimuli et contrôlent de nombreux processus physiologiques grâce à une régulation neuronale finement ajustée. Ils sont également des neurotransmetteurs.

Histamine est une amine biogène dérivée de l'histidine. La tyramine est dérivée de la tyrosine, la sérotonine et la tryptamine du tryptophane, la cadavérine de la lysine (poison des cadavres), l'acide γ-aminobutyrique de l'acide glutamique, la putrescine de l'ornithine et de l'arginine.