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Herpes, lisina y antagonismo de aminoácidos

La absorción de aminoácidos libres tiene lugar mediante transporte activo. Esto significa que requiere energía y un portador. La energía la proporciona la bomba de sodio.

Índice

¿Qué es el antagonismo de los aminoácidos?

Los aminoácidos individuales compiten por la sustancia portadora con la glucosa y la aminoácidos libres. El antagonismo de los aminoácidos se debe a que la lisina, por ejemplo, utiliza la misma sustancia portadora que la arginina. Por tanto, una sobredosis de lisina puede provocar una carencia de arginina.

También existe antagonismo entre la treonina y el triptófano y una competencia similar entre la treonina y la valina. Hay muchos antagonismos entre aminoácidos, cuyas consecuencias son difíciles de comprender. Un desequilibrio de aminoácidos puede ser un problema debido al antagonismo. Algunos aminoácidos tienen importantes efectos toxicológicos, como la tirosina.

Virus herpes y lisina

El efecto antiherpesviral de la lisina se basa en el efecto fisiológico del antagonismo de los aminoácidos. La lisina impide la absorción de la arginina. El virus del herpes no puede multiplicarse en ausencia de arginina y los síntomas clínicos desaparecen en 2-3 horas. Sólo 2 gramos de lisina impiden que el virus se replique. El antagonismo lisina-arginina es muy elevado. La causa de la aparición de los virus del herpes es la inmunosupresión. La lisina no inhibe la replicación del virus cuando se ingiere con proteínas naturales con alto contenido en lisina (por ejemplo, en la carne), ya que va acompañada de cantidades importantes de arginina. Sólo el aminoácido lisina libre tiene un efecto inhibidor. La proteína natural no contiene lisina como aminoácido libre, sino en forma de dipéptidos y tripéptidos.

¿Dónde y cómo se absorben las proteínas?

La forma predominante de absorción de péptidos es la adsorción de dipéptidos y tripéptidos. La hidrólisis final de estos péptidos tiene lugar en las células mucosas del intestino delgado por las peptidasas. Como resultado, sólo los aminoácidos libres entran en la circulación portal. Por tanto, la absorción de aminoácidos es más óptima a partir de dipéptidos que de aminoácidos libres.

Numerosos aminoácidos libres tienen un efecto medicinal, como el triptófano, que actúa como un excelente somnífero, analgésico y antidepresivo. La fenilalanina es un ansiolítico y antidepresivo que aumenta el deseo sexual.

Además, se han descrito numerosos cambios fisiológicos de la arginina, la ornitina, la glutamina, el ácido glutámico, el ácido aspártico, la cistina, la cisteína, la glicina, la metionina y la tirosina, que se clasifican como efectos de fármacos.

Merece la pena citar la siguiente cita de Earl Mindell de un libro sobre suplementos dietéticos y vitaminas: En cuanto a los suplementos de aminoácidos, el autor advierte contra su uso regular como sustitutos de los alimentos, su ingesta en dosis extremadamente altas o su administración en lugar de medicamentos sin el consejo de un médico. Se recomienda mantener siempre estos productos fuera del alcance de los niños.

Absorción de hidratos de carbono

El cuerpo favorece los disacáridos frente a los monosacáridos cuando absorbe hidratos de carbono. De forma similar a la absorción de dipéptidos y aminoácidos, los disacáridos se absorben rápida y pasivamente. Los monosacáridos, en cambio, se absorben en un proceso más lento, que requiere mucha energía y una molécula portadora activa antes de entrar en la circulación portal.

La glucosa es un monosacárido que puede inhibir la absorción de aminoácidos
La molécula que transporta la glucosa es la misma que la lisina. La ingesta intensiva de glucosa interrumpe el transporte de aminoácidos. Por tanto, es desfavorable consumir al mismo tiempo monosacáridos como la glucosa o la fructosa y cantidades elevadas de aminoácidos libres, ya que la glucosa también puede ser un obstáculo para la absorción de los aminoácidos.

Los aminoácidos también pueden ser tóxicos

Aún no se ha investigado suficientemente la fisiopatología de la toxicidad de los aminoácidos. Esto hace aún más importante que los profesionales actúen con responsabilidad cuando utilicen aminoácidos fermentados y sintéticos. Por tanto, es de gran importancia vigilar cuidadosamente el uso de aminoácidos.

Las relaciones son complejas: los aminoácidos afectados por el antagonismo atraviesan el tubo digestivo en dirección distal sin ser absorbidos. Debido al antagonismo de los aminoácidos, los aminoácidos libres son atacados más fácilmente por la enzima descarboxilasa. Esta enzima es producida por bacterias intestinales nocivas (E. coli, Salmonella sp. y Clostridium sp.) que se han multiplicado en disbiosis.

Hasta 80% de las proteínas anabólicas se absorben en el intestino en forma de dipéptidos. Las proteínas anabólicas no absorbidas están presentes con mayor frecuencia en el contenido intestinal en forma de dipéptidos y tripéptidos. Los aminoácidos libres no absorbidos pueden convertirse directamente en aminas biógenas mediante la actividad de la enzima descarboxilasa. Por tanto, pueden convertirse en aminas biógenas mejor que otros aminoácidos.

De cada aminoácido pueden derivarse las siguientes aminas biógenas:

  • La arginina se convierte en agmatina
  • La ornitina se convierte en putrescina y la lisina en cadaverina
  • La metionina se convierte en espermina y espermidina
  • En el ciclo de la urea, la arginina se forma a partir de la ornitina
  • El triptófano se convierte en serotonina
  • Fenilalanina a feniletilamina
  • De tirosina a tiramina

En la literatura fisiopatológica y metabólica sobre la toxicidad de los aminoácidos, a menudo se encuentra la afirmación: "En los últimos años, la investigación se ha centrado en explicar las enfermedades asociadas a desequilibrios de aminoácidos. Sorprendentemente, el metabolismo del organismo puede verse alterado por la ingesta o la retirada de pequeñas cantidades de aminoácidos. Sin embargo, el cuerpo oxida fácilmente las proteínas que se suministran en exceso en grandes cantidades."

Aminas biogénicas endógenas y exógenas

Las aminas se conocen como aminas biógenas. Muchas de ellas tienen importantes funciones biológicas y se conocen como hormonas tisulares. Hay aminas biógenas endógenas y exógenas. Las aminas biógenas endógenas se producen en varios órganos en condiciones controladas y desempeñan un papel importante en la regulación fina del organismo. Tienen varias funciones fisiológicas. Regulan la tensión arterial y la secreción de ácido clorhídrico en el estómago. Intervienen en la transmisión de estímulos y controlan muchos procesos fisiológicos mediante una regulación neuronal fina. También son neurotransmisores.

Histamina es una amina biogénica derivada de la histidina. La tiramina procede de la tirosina, la serotonina y la triptamina del triptófano, la cadaverina de la lisina (cadaverina), el ácido γ-aminobutírico del ácido glutámico, la putrescina de la ornitina y la arginina.

Lee el artículo en alemán: Herpes, lisina y antagonismo de aminoácidos

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